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為比較芳香族胺基酸色胺酸與酪胺酸在 pH 6.0 時之吸收光譜，發現兩者在相等莫耳濃度之下（10-3 M），色胺酸之吸光值為酪胺酸的4倍；兩者之最大吸收波長則均接近 280 nm。另一種圖中未標示的芳香族胺基酸苯丙胺酸吸光值甚低，通常對蛋白質的光譜性質無貢獻。 圖 3-6 芳香族胺基酸可吸收紫外光。極性、不帶電 R 基團此類胺基酸遠較非極性胺基酸易溶於水，即其親水性較強；因為其 R 基團可以與水形成氫鍵。 此類胺基酸包含絲胺酸（serine）、酥胺酸（threonine）、半胱胺酸（cysteine）、天冬醯胺（asparagine）與麩胺醯胺（glutamine）五種 絲胺酸與酥胺酸之極性由其羥基提供

因素，即疏水的胺基酸側鏈的分佈- 漏斗模式(funnel model)*中，漏斗為energy landscape (能量圖景，位能鳥瞰)，蛋白質的特有構形所含能量最低，因此最穩定 - 二級構造 →結構區域 →功能區域 →特有立體構形 10. 參與摺疊的蛋白質蛋白質在合成後，胺基酸並非所有蛋白質皆能及時自發地摺疊成正確的構形，其快速正確的摺疊需許多其他蛋白質的協助 分子伴護蛋白(molecular chaperones)- 伴隨蛋白或伴從蛋白(chaperones)*扮演被動 角色，如Hsp70s (熱休克蛋白70)會與未摺疊或部份摺疊的蛋白質接合，避免未摺疊或部份摺疊的蛋白質黏集而被降解，而in vivo 的實驗也顯示伴隨蛋白是蛋白質正確摺疊及形成四級構造所必需的 -

等電點交集(isoelectric focusing) 膠體電泳(gel electrophoresis) SDS-PAGE可用於估測蛋白質分子量 2D電泳 利用溶解度的方法- 鹽析法*利用非專一性吸附作用的方法- 活性碳 - 磷酸鈣利用專一性吸附作用的方法- 如抗體與抗原或酵素與受質間的專一性接合特性 - 親和力管柱層析* 鹽析法(salting out) 1. 一級結構是(各)多肽中胺基酸的組成與排列次序*2. 二級結構是多肽因連接各胺基酸的肽鍵(peptide bond)間產生氫鍵，而形成重複出現的特殊結構如α-螺旋與β-褶片 肽鍵的構造與特性- -C α -Co-N- C α -- 具部份雙鍵特性*，為一平面構造(amide plane, peptide plane)，自由旋轉角度為Φ與Ψ 肽鍵因共振而無法自由旋轉, 具“部分雙鍵”特性 由Ramachandran plots預測的各種構造

即O2與任何一個次單元的接合會加速O2與其他次單元的接合 - 波爾效應描述pO2與pH值對血紅素與O2接合的影響， pO2愈高，pH值愈高，血紅素被O2飽和(接合)的程度愈高，如在肺部，pO2與pH值均高，大部分血紅素均被O2飽和，而在組織，pO2低且pH值因代謝產物及 CO2而降低時，血紅素與O2的接合減弱，因而可因應組織的需求而釋出O2供利用，但相同的條件下， 雙曲線“S”型曲線 pH值對血紅素與O2接合的影響 肌紅蛋白不具有四級構造，其對O2的接合不具協同作用，也不受pO2或pH值的影響 - 血紅素與O2的接合尚可受到2,3-BPG (2,3-bis- phosphoglycerate)的調控，精氨酸此調控對胎兒的發育極為重要，成人的血紅素(HbA)的組成為α2β2， 2,3-BPG可接合至β次單元，使得成人血紅素對O2的 親和性降低，而胎兒血紅素(HbF)的組成為α2γ2，無 β次單元可與2,3-BPG可接合，不受2,3-BPG影響，對O2的親和性較成人血紅素高

大多數蛋白質目前都以間接方法進行定序。然而若基因尚未取得時，胜肽片段之定序則是必要。  另外，雙硫鍵定位可以彌補 DNA 定序無法獲得的重要資訊。  事實上得知多肽中一小片段之胜肽序列也有助於對應基因之分離與定序。 胺基酸小胜肽或蛋白質可用化學方法合成 得到胜肽的方法有三種： (1) 從組織純化。此方法難度較高，尤其有些胜肽之含量極低 (2) 基因工程 (3) 直接以化學方法合成功能強大的技術開發，使得化學合成法成為最受歡迎的胜肽製備方法  除了商品化的應用，大分子蛋白質中局部特定胜肽片段的合成，也成為蛋白質結構與功能研究愈來愈重要的實驗工具。