生活相關知識分享

目前有許多方法可用來分析蛋白質之一級構造，也有許多方法可標定或辨識胺基端胺基酸殘基（圖3- 25a）。  圖3-25(a) 顯示多肽定序的第一個步驟是決定胺基端之胺基酸殘基，在此所示為 Sanger‘s 方法。  圖3-25(b) 顯示艾德曼降解法可解析整條多肽序列。對較短之胜肽而言，此方法足以定出完整序列，不需先使用 Sanger's 法；然而在較大之多肽定序時通常會先將之斷裂成小片段胜肽，此時需搭配 Sanger's 法較佳。 圖 3-25 多肽定序之步驟。

氧的接合蛋白肌紅蛋白(Mb)與血紅素(Hb) - O2的接合部位為鐵紫素或血基質(heme, Fe+2)- 血基質與O2接合的能力受蛋白質結構的影響，游離的血基質，其CO的接合與O2的接合為25,000 : 1，而肌紅蛋白與血紅素*，其CO的接合與O2的接合為 200 : 1 肌紅蛋白與血紅素的功能受其結構的影響- 在生物功能上，胺基酸肌紅蛋白負責O2的儲存，血紅素負責O2的輸送* - 在結構上，肌紅蛋白具有三級構造，血紅素具有四級構造(α2β2)*

運輸蛋白可分析其與被運輸物質間之結合能力 激素與毒素則可測定其產生之生物效應，如生長激素會刺激特定培養細胞之生長  有些結構蛋白佔其組織含量極高之比例，可將之直接萃取出來純化之，不需要特定功能分析方法的協助  各種適用之分析方法隨待測蛋白質而異總結 精氨酸蛋白質可利用其性質之差異加以分離與純化。蛋白質可藉由添加特定鹽類作選擇性的沉澱；各種層析方法是利用蛋白質的大小、親和力、帶電性與其他性質加以純化，包含離子交換層析法、大小-排除層析法、親和性層析法與高效能液相層析法等。  電泳是利用蛋白質之質量與帶電荷大小將之分離， SDS 膠體電泳與等電焦集法可分別使用，或組合使用（二維電泳）以達到更高之解析度。  所有純化步驟都需要一個蛋白質分析與定量方法來偵測蛋白質混合物中特定蛋白質之存在。酵素純化的過程可以測其比活性之變化。

後者是來自於血漿或是精胺酸酉每分解精胺酸之細胞內崩解產物。它可轉化成腐肉鹼胺。後者是鳥胺酸去羥酉每之作用。精胺酸崩解乃是聚胺形成之初步，而細胞內精胺酸之濃度控制者多胺之形成 44。 在聚胺合成過程㆗，胺基酸前身所扮演之角色或許可解釋精胺酸分解酉每在許多組織㆗分布很廣。㆒旦構成之後，腐肉鹼胺在㆒系列反應㆗會轉換成精胺質，這過程需要胺基㆛晴之加入㆒此化學結構團是來自於㆙硫胺酸。它是介由㆗間物質 S-腺 ㆙硫胺酸之催化以及精胺質合成酉每之作用合成。( 詳見圖㆔ )，此種反應作用包含精胺質暨精素合成酉每是公認為不可逆之反應。 但是精素轉換回去成精胺質及腐肉鹼胺仍可發生 ( 圖㆔ )，但必須經由特殊的酉每如：精胺質-N-轉換酉每以及聚胺氧化酉每之個別作用 46。 聚胺之功能特別是提高細胞之增生，以及組織之成長以及分化，扮演相當重要之角色 45。

相同的胺基酸通常不適合用來區分關係相近的蛋白質，或者更重要的是，不適合用來決定這些蛋白質在演化 上的關係有多接近。較為有用的是比較特定殘基取代胺基酸化學性質的差異。  圖3-31 之表格是由分析彼此之間胺基酸殘基至少 62% 相同之序列所產生，因此也被稱為 Blosum62。  另外也有基於彼此相同性達 50% 或 80% 的同源蛋白質序列區塊所產生的類似表格。