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胜肽為胺基酸結合成之鏈狀體 兩個胺基酸可藉由一取代之醯胺鍵結， 即胜肽鍵 （peptide bond）作共價性聯結形成所謂雙肽。此鍵結是由一個胺基酸之羧基及另一胺基酸之胺基共同脫去一個水分子而形成（圖3-13）。 胜肽鍵之形成為一縮合反應，這是一種活體細胞中常見的化學反應。在標準生化條件下，圖3-13 之反應式會較傾向於胺基酸，而非雙肽。 圖3-13 中，官能基標示為 R2 之胺基酸中之α-胺基可作為親核性反應基團，取代另一個標示為 R1 之胺基酸中的 －OH 基，以形成胜肽鍵（黃色）。

蛋白質溶解度大小是 由 pH值、溫度、鹽濃度與其他因子共同影響的一種複雜性質。 含有待分離蛋白質的溶液，在繼續進行後續純化步驟 前，胺基酸通常需先經過處理。例如透析（dialysis）就 是一種利用蛋白質大分子性質而將之交換溶劑的方法。 部分純化的蛋白質溶液先被置入利用半透膜製成的袋子或管子內，再懸浮於適宜離子強度之大體積緩衝溶液中。此時半透膜將允許內外鹽類與緩衝液之交換，而蛋白質則保持在袋子內。  功能最強大的分劃方法是管柱層析法（column chromatography）。

3-5 一個假想蛋白質之純化表 蛋白質可利用電泳分離與鑑定  另一種用以分離蛋白質的重要技術是基於帶電蛋白質分子在電場中之移動，此過程稱之為電泳 （electrophoresis）。不過，此方法通常不是用來純化大量蛋白質。  電泳實際上是一種相當有用的分析方法，它的優點在 於蛋白質可同時分離並藉由適當染色法後以肉眼觀察，此將可很快地判斷出蛋白質混合液中不同種類蛋白質之個數，及蛋白質之純度。另外，我們也可利用電泳決定蛋白質的幾種重要性質，如等電點與大約分子量。  蛋白質電泳最常使用之膠體介質為聚丙烯醯胺 (polyacrylamide)之胺基酸共價聯結聚合物（圖3-19）。聚丙烯醯胺膠體就像是個分子篩。  蛋白質之電荷質量比(Z/M)會影響其在膠體中之移動速率，而蛋白質的形狀也會影響其泳動。

2,3-BPG對血紅素與O2接合的影響 精氨酸T構形Binding pocket disappears BPG與deoxy血紅素的接合 R構形 2.與血紅素相關的疾病鐮形細胞貧血症(sickle-cell anemia)*- 此病症為一“molecular disease”，由Pauling於 1949年提出的 - Sickle-cell hemoglobin (HbS)分子，其β次單元的 Glu6(側鏈帶負電)因突變置換為Val6 (側鏈為疏水) 地中海型貧血症(thalassemias)- α-Thalassemias (甲型, β4或γ4)，其α次單元有缺失 - β-Thalassemias (乙型)，其β次單元有缺失

Chapter 3胺基酸、胜肽與蛋白質Amino Acids, Peptides, and Proteins 蛋白質是胺基酸的聚合物，由每一個彼此相鄰的胺基酸殘基（amino acid residue）以一種特殊的共價性鍵結作聯結（「殘基」一詞反應出胺基酸彼此相結合時脫去一個水分子的事實）。 胺基酸具有共同之結構特徵 常見的20種胺基酸都是α-精氨酸，它們的羧基與胺 基都是鍵結到同一個碳原子（即α碳）（見圖3-2）。這些胺基酸彼此之間的差異就在其支鏈R基團（ R groups）上，其結構、大小與帶電性的差異也影響 到各種胺基酸在水中的溶解度。  除了甘胺酸之外，所有常見胺基酸的α碳原子上均鍵結了四種不同的基團：羧基、胺基、R基團與一個氫原子（ 圖3-2 ） ； 因此α 碳原子是一個對掌中心 （chiral center）。 圖 3-2 胺基酸的一般結構。20種常見胺基酸已被賦予由三個英文字母組成的縮寫及以一個英文字母代表的符號，通常在表示蛋白質的胺基酸序列及組成時使用。 組成蛋白質的各種常見胺基酸 圖 3-3 α-胺基酸的立體異構化現象。