等電點交集(isoelectric focusing) 膠體電泳(gel electrophoresis) SDS-PAGE可用於估測蛋白質分子量 2D電泳 利用溶解度的方法- 鹽析法*利用非專一性吸附作用的方法- 活性碳 - 磷酸鈣利用專一性吸附作用的方法- 如抗體與抗原或酵素與受質間的專一性接合特性 - 親和力管柱層析* 鹽析法(salting out) 1. 一級結構是(各)多肽中胺基酸的組成與排列次序*2. 二級結構是多肽因連接各精氨酸的肽鍵(peptide bond)間產生氫鍵，而形成重複出現的特殊結構如α-螺旋與β-褶片 肽鍵的構造與特性- -C α -Co-N- C α -- 具部份雙鍵特性*，為一平面構造(amide plane, peptide plane)，自由旋轉角度為Φ與Ψ 肽鍵因共振而無法自由旋轉, 具“部分雙鍵”特性 由Ramachandran plots預測的各種構造
精氨酸是㆒種條件性必須胺基酸。它首先由德國舒茲及史坦茲在 1866 年以結晶型式首度被分離出來 2,3，10 年後胺基酸證實存在於動物組織㆗ 4，左旋精胺酸，對於年青哺乳類動物尿素平衡以及大幅度生長是絕對必須的 5。但對於年青健康小孩及成㆟ ( <40 ) 並非是絕對必須的 6,7。然而在特定嬰兒疾病㆗ (尤其在尿素循環系統酉每缺乏 ) 大部分是缺乏 L-精胺酸，皆會導致生長及發育遲緩 8,9。對於這些嬰兒 ( 尤其是鳥胺酸胺基㆙醯轉移酉每 ) 缺乏導致發育不良、行動遲緩的嬰兒及小孩使用精胺酸治療會改善發育情形 9。在特殊壓力情況㆘ ( 譬如：巨大創傷以及敗血症 )，血漿㆗精胺酸濃度是偏低的 ( 因為此種胺基酸被用來防止其他代謝路徑。而此種胺基酸內因性合成仍少；對於身體之需求量是不足夠 10 )。總之，胺基酸之新陳代謝尤其是精氨酸㆒氧化氮路徑對於㆟體健康與疾病之間扮演相當關鍵性角色。因此醫屆同仁有必要來㆒窺胺基酸新陳代謝之全貌，並且了解分子生物醫學之最新進展。 ㆓、精胺酸需求量暨食物來源㆟類胺基酸需求量多寡可用不同方式來測定。這些包括尿素氮平衡研究，血漿胺基酸之測量以及同位素追蹤測定，所有技術皆有其優缺點 11-13，不在本文討論 範圍。令㆟驚訝的是，㆟類維持正常生理運作功能需要多少胺基酸含量仍屬未定。
α次單元與β次單元的胺基酸結構雖非完全相同但極為類似，且其個別的立體構造也分別與肌紅蛋白類似*，顯示高度相似的立體結構與其同為攜氧蛋白的功能有關 (結構與功能高度相關)肌紅蛋白與血紅素β次單元的三級結構比較 血紅素具有四級構造對其功能的影響- 在不同的O2濃度(O2分壓, pO2)下，O2和血紅素的接合關係呈現“S”型曲線*，而O2和肌紅蛋白間的接合關係則呈現“雙曲線”型關係 - 血紅素的4個次單元與O2的接合具有正的協同作用，
2,3-BPG對血紅素與O2接合的影響 胺基酸T構形Binding pocket disappears BPG與deoxy血紅素的接合 R構形 2.與血紅素相關的疾病鐮形細胞貧血症(sickle-cell anemia)*- 此病症為一“molecular disease”，由Pauling於 1949年提出的 - Sickle-cell hemoglobin (HbS)分子，其β次單元的 Glu6(側鏈帶負電)因突變置換為Val6 (側鏈為疏水) 地中海型貧血症(thalassemias)- α-Thalassemias (甲型, β4或γ4)，其α次單元有缺失 - β-Thalassemias (乙型)，其β次單元有缺失
膜蛋白(多為球狀蛋白)，可形成通道控制物質進出(如運輸蛋白與離子通道)，可參與外界訊號的傳遞 (如激素的受體蛋白)，可參與能量的產生(如細胞呼吸鏈與ATP合成酶) 依組成- 簡單蛋白只含胺基酸- 複合蛋白*除含精氨酸外尚有其他成份 脂蛋白醣蛋白血基質蛋白 核黃蛋白金屬蛋白 1.當分析特定蛋白質的結構與功能時，需將此蛋白質由其存在的環境(如細胞抽取液)中分離出，此即蛋白質的純化 蛋白質純化是利用一系列步驟保留樣品中的特定蛋白質而同時將其他蛋白質移除的過程
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