當以適當條件移除還原劑及尿素時，RNase的活性可完全恢復，而重新折疊的RNase，所測得的物理或化學特性均和原的酵素相同 Anfinsen等人的實驗 Anfinsen等人的實驗中所有的處理皆不會破壞連接各胺基酸之間的共價鍵結(肽鍵)，精氨酸即蛋白質的一級構造不受影響 - Anfinsen因此提出“蛋白質的一級構造決定蛋白質特定的立體構形”與“蛋白質的功能與其特有的構形有關”的論點 - 此論點確立蛋白質結構與功能的關係，促進以生物子為基礎探討演化過程的研究
未經分離之蛋白質亦可被定量 如果純化對象是酵素，可取樣品溶液或組織萃取液進行催化活性分析。亦即當酵素存在下反應基質被轉換為產物之反應速率增加情形。 我們必須知道催化全反應之方程式、定量基質消失或 胺基酸產物生成之分析方法、酵素作用時是否需要輔因子如金屬離子或輔酶的參與、酵素活性與基質濃度之關係、最適 pH 值與酵素保持穩定與最高活性的溫度範圍。 酵素通常在其最適 pH 值與溫度 25～38℃ 範圍中 進行活性分析。同時所使用之基質濃度會較高，因為可以使實驗測得之催化反應初速度與酵素活性成正比。 活性（activity）是指溶液中的總酵素單位數 比活性（specific activity）則是每毫克總蛋白之酵素單位數 比活性可用以評估酵素純度，隨著純化步驟逐步提升，酵素完全純化後會達到最大恆定值（表3-5）。
血紅素為一種異位蛋白(allosteric protein)，具有活性部位與調節部位 - Allos (希臘文意為“other”)，Stereos (希臘文意為“shape”) - 胺基酸活性部位是血紅素與O2接合的部位(相當於酵素的受質接合部位)，與O2的接合具有協同性 - 調節部位是調節劑接合的部位，如2,3-BPG、H+與CO2等阻礙劑對血紅素的影響阻礙劑，另尚有活化劑
親和性層析法（affinity chromatography）則利用蛋白質結合親和力之差異加以分離。 管柱中之膠體顆粒上共價聯結了特定化學分子基團 （配位基），會與這些配位基作專一性結合之蛋白質分子留在管柱上，因此延滯了它們通過管柱的速度，藉此達到分離純化的效果（圖3-18c）。 圖3-18(c) 顯示親和性層析法利用蛋白質與固定相 胺基酸基質上連接之特殊配位基間結合專一性能力之差異進行分離。會與固定相基質上交聯之特殊配位基作專一性結合之蛋白質分子會留在管柱上，不會結合的蛋白質則被緩衝液沖提出來。爾後再以含有游離配位基之緩衝液進行沖提，將結合在管柱上之蛋白質沖提出來，藉此達到純化的效果。 圖3-18(c) 蛋白質純化常用的三種管柱層析方法 最新改良的層析法是高效能液相層析法（high performance liquid chromatography；HPLC）。此方法利用高壓幫浦，搭配填充可抵抗高壓流動下造成 之碎裂力之高品質層析介質，以提高蛋白質分子在管柱中移動的速度。藉由層析時間的減少，HPLC 可有效限制蛋白質色帶的擴散分散現象，因而大幅提升解析度。 隨著每個純化步驟的完成，胺基酸蛋白質樣品含量與體積通常會隨之減少（表3-5），此時較適合以更複雜（且較昂貴）的管柱層析法加以分離。
蛋白質降解的機制 細胞內蛋白質的降解主要經由兩個途徑- 溶體或溶酶體系統負責代謝外來或不正常的蛋白質- 細胞液的蛋白質降解體(proteasome)系統負責代謝一般正常蛋白質蛋白質降解體媒介的蛋白質水解(proteasome- mediated proteolysis) - Ciechanover, Hershko與Rose因其貢獻而同獲 2004年諾貝爾化學獎- 泛素(ubiquitin)標記的蛋白質(ubiqutination)被 26S蛋白質降解體*辨識並分解，需ATP及多種蛋白質(酵素E1, E2, E3)參與蛋白質的降解 吃紅肉還是白肉比較健康？用吃肉減肥可行嗎？每天該吃多少豆魚肉蛋？蛋白質攝取過量與不足的影饗為何？ 胺基酸是蛋白質的最基本結構如果胺基多於羧基則為鹼性胺基酸，反之，就是酸性胺基酸，兩者數目一樣，為中性胺基酸 2 蛋白質是DNA的最終產物紅色的圈代表實際作用的胺基酸為什麼需要經過折疊才有用？
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